Charles Calmettes

Projets d'études et stages offerts

Expertises

Biochimie et cristallographie des protéines

  • Professeur à l’INRS

Téléphone
450-687-5010, poste 8885

Courriel
charles.calmettes@iaf.inrs.ca

Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie

531, boulevard des Prairies
Laval (Québec)  H7V 1B7
CANADA

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Intérêts de recherche

L’enveloppe bactérienne constitue une interface hautement fonctionnalisée séparant le cytoplasme du milieu extracellulaire. Chez les procaryotes, l’enveloppe se présente sous deux architectures distinctes déterminant l’appartenance au groupe des bactéries Gram-positif ou Gram-négatif. Les premières sont définies par une simple membrane lipidique tandis que les bactéries à Gram-négatif arborent une double membrane lipidique dessinant les contours du compartiment périplasmique.

Les protéines constitutives de l’enveloppe jouent un rôle prépondérant dans la physiologie bactérienne, servant à de nombreuses fonctions essentielles telles que la motilité cellulaire, le transport de métabolites et de macromolécules au travers des membranes, la communication avec l’hôte et le microbiome, et la division cellulaire. Chez les micro-organismes pathogènes, les protéines de l’enveloppe contribuent également à l’établissement de la virulence via leurs rôles primordiaux dans la sécrétion et l’injection de toxines, la reconnaissance et l’adhésion aux cellules de l’hôte, et l’évasion au système immunitaire.

Agrégeant de nombreuses fonctions essentielles, l’enveloppe bactérienne est la cible majeure de nombreux antibiotiques et agents médicinaux couramment utilisés contre les maladies infectieuses. Cependant, le développement alarmant de la résistance aux antibiotiques à l’échelle mondiale requiert l’identification de nouvelles cibles thérapeutiques pour interférer avec la colonisation et l’infection de ces agents pathogènes. Ce processus exige d’approfondir nos connaissances fondamentales pour identifier les stratégies thérapeutiques de demain. À l’Institut Armand-Frappier Santé Biotechnologie, l’équipe multidisciplinaire du professeur Charles Calmettes utilise les méthodes de biologie moléculaire, biochimie, microbiologie et biologie structurale pour étudier la relation structure-fonction des protéines. La recherche vise notamment à améliorer notre compréhension des mécanismes physiologiques de l’enveloppe bactérienne pour améliorer à terme notre arsenal thérapeutique contre les bactéries infectieuses.

Les candidats à une maîtrise, doctorat ou post-doctorat dans le laboratoire du professeur Charles Calmettes sont invités à communiquer directement avec lui par courrier électronique.

Formation univesitaire

  • B. Sc. en biochimie, Université Paul Sabatier, Toulouse, France, 2002
  • M. Sc. en biochimiey, Université Joseph Fourier, Grenoble, France, 2004
  • Ph. D. en nanobiologie et biologie structurale, Université Joseph Fourier, Grenoble, France, 2008.
  • Séjour postdoctoral au Beatson Institute for Cancer Research auprès du Pr. Frank Kozielski, Glasgow, Royaume-Unis, 2009
  • Stage postdoctoral, laboratoire du Pr. Trevor Moraes, Université de Toronto, 2010-2016.

Publications

– 2019 

17. El Bakkouri MKouidmi I, Wernimont A, Amani M, Hutchinson A, Loppnau P, Kim J, Flueck C, Walker J, Seitova A, Senisterra G, Kakihara Y, Kim C, Blackwell M, Calmettes C, Baker DA, Hui R (2019) Structures of Plasmodium PKG reveal a unique relay mechanism for allosteric and cooperativity. PNAS 10.1073/pnas.1905558116

16. Fegan JE, Calmettes C, Islam EA, Ahn SK, Chaudhuri S, Yu RH, Gray-Owen SD, Moraes TF, Schryvers AB (2019) Utility of Hybrid Transferrin Binding Protein Antigens for Protection Against Pathogenic Neisseria Species. Frontiers in Immunology 10.3389/fimmu.2019.00247

– 2018 

15. Babu M*, Bundalovic-Torma C*, Calmettes C*, Phanse S, Jiang Y, Deineko V, Mehla J, Vastermark A, Kagan O, Pogoutse O, Gagarinova A, Kumar A, Guo H, Minic Z, Aoki H, Holtzapple E, Zhang Z, Pandya Y, Lai CCL, Leung E, El Bakkouri M, Hooda Y, Shah M, Vlasblom J, Greenblatt JF, Rajagopala SV, Wutchy S, Houry W, Saier M, Uetz P, Moraes TF, Parkinson J, Emili A (2017) Global landscape of membrane protein complexes in Escherichia coli. Nature Biotechnology 10.1038/nbt.4024 (* equal contribution)

– 2017

14. Pawluk A, Shah M., Mejdani M, Calmettes C, Moraes TF, Davidson A, Maxwell K (2017) Disabling a type I-E CRISPR-Cas nuclease with a bacteriophage-encoded anti-CRISPR protein. mBio, 10.1128/mBio.01751-17

– 2016

13. McCallum M, Tammam S, Little DJ, Robinson H, Koo J, Shah M, Calmettes C, Moraes TF, Burrows LL, Howell PL (2016) PilN Binding Modulates the Structure and Binding Partners of the Pseudomonas aeruginosa Type IVa Pilus Protein PilM. J Biol Chem. 291:11003-15

2015

12. Calmettes C, Judd A, Moraes TF (2015) Structural Aspects of Bacterial Outer Membrane Protein Assembly. Adv Exp Med Biol. 883:255-70

11. Sit B, Crowley SM, Bhullar K, Lai CC, Tang C, Hooda Y, Calmettes C, Khambati H, Ma C, Brumell JH, Schryvers AB, Vallance BA, Moraes TF (2015) Active Transport of Phosphorylated Carbohydrates Promotes Intestinal Colonization and Transmission of a Bacterial Pathogen. Plos Pathog. 11:e1005107

10. Calmettes C, Ing C, Buckwalter CM, El Bakkouri M, Chieh-Lin Lai C, Pogoutse A, Gray-Owen SD, Pomès R, Moraes TF (2015) The molecular mechanism of Zinc acquisition by the neisserial outer-membrane transporter ZnuD. Nature Communications 6:7996

09. Adamiak P*, Calmettes C*, Moraes TF, Schryvers AB (2015) Patterns of structural and sequence variation within isotype lineages of the Neisseria meningitidis transferrin receptor system. Microbiologyopen 4:491-504 (* equal contribution)

08. Frandoloso R*, Martínez-Martínez S*, Calmettes C*, Fegan J, Costa E, Curran D, Yu RH, Gutiérrez-Martín CB, Rodríguez-Ferri EF, Moraes TF, Schryvers AB (2015) Nonbinding site-directed mutants of transferrin binding protein B exhibit enhanced immunogenicity and protective capabilities. Infect Immun. 83:1030-8 (* equal contribution)

2013

07. Shnitsar V, Li J, Li X, Calmettes C, Basu A, Casey JR, Moraes TF, Reithmeier RA (2013) A substrate access tunnel in the cytosolic domain is not an essential feature of the solute carrier 4 (SLC4) family of bicarbonate transporters. J Biol Chem. 288:33848-60

06. El Bakkouri M, Rathore S, Calmettes C, Wernimont AK, Liu K, Sinha D, Asad M, Jung P, Hui R, Mohmmed A, Houry WA (2013) Structural insights into the inactive subunit of the apicoplast-localized caseinolytic protease complex of Plasmodium falciparum. J Biol Chem. 288:1022-31

2012

05. Silva LP, Yu RH, Calmettes C, Yang X, Moraes TF, Schriemer DC, Schryvers AB (2012) Steric and allosteric factors prevent simultaneous binding of transferrin-binding proteins A and B to transferrin. Biochem J. 444:189-97

04. Calmettes C, Alcantara J, Yu RH, Schryvers AB, Moraes TF (2012) The structural basis of transferrin sequestration by transferrin-binding protein B. Nature Stuctural & Molecular Biology. 19:358-60

2011

03. Yang X, Yu RH, Calmettes C, Moraes TF, Schryvers AB (2011) Anchor peptide of transferrin-binding protein B is required for interaction with transferrin-binding protein A. J Biol Chem. 286:45165-73

02. Silva LP, Yu R, Calmettes C, Yang X, Moraes TF, Schryvers AB, Schriemer DC (2011) Conserved interaction between transferrin and transferrin-binding proteins from porcine pathogens. J Biol Chem. 286:21353-60

01. Calmettes C, Yu RH, Silva LP, Curran D, Schriemer DC, Schryvers AB, Moraes TF (2011) Structural variations within the transferrin binding site on transferrin-binding protein B, TbpB. J Biol Chem. 286:12683-92