Yves St-Pierre

Professeur INRS

Expertises

Cancer et métastases , Cancer du sein , Cancers hématologiques , Galectine MMP , Galectines

  • Professeur titulaire à l’INRS

Téléphone
450 686-5354

Télécopieur
450 686-5501

Courriel
yves.st-pierre@iaf.inrs.ca

Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie

531, boulevard des Prairies
Laval (Québec)  H7V 1B7
CANADA

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Intérêts de recherche

Le programme de recherche du professeur Yves St-Pierre s’intéresse aux rôles des galectines dans le cancer. Les galectines représentent une famille de lectines conservées de manière évolutive. Elles ont été initialement décrites en 1975 dans l’anguille électrique Electrophorus electricus en tant que protéines solubles de faible masse moléculaire capables de se lier aux β-galactosides. Les 15 membres de la famille sont maintenant classés en fonction de leur structure et du nombre de domaines de reconnaissance des glucides (CRD). La sous-famille des galectines « prototypes » (galectine-1, -2, -5, -7, -10, -11, -13, -14 et -15) est constituée d’une protéine avec un seul CRD avec une courte séquence N-terminale. Dans cette sous-famille, le CRD existe sous la forme d’un monomère qui se dimérise de manière non covalente en solution. Les membres de la sous-famille de type « répétition en tandem » (galectine-4, -6, -8, -9 et -12) sont quant à eux constitutivement bivalents puisque leur gène code pour une seule protéine présentant deux CRD non identiques joints par une courte séquence peptidique. Il existe également une forme dite « chimérique » de galectine (la galectine-3) qui contient un seul CRD connecté à une queue polypeptidique responsable de la formation de multimères. En plus de la présence d’un CRD, toutes les galectines possèdent une structure tridimensionnelle hautement conservée à travers l’évolution et caractérisée par une topologie de type « jelly roll » composée de 11 ou 12 feuillets beta antiparallèles d’environ 135-140 acides aminés. Les principales différences structurales entre les galectines sont situées dans les régions de la boucle, qui contiennent les principales zones flexibles de galectines. On pense que ces différences structurelles entre les galectines sont responsables des variations au niveau des ligands et de leur fonction divergente.

Il est maintenant bien établi que les galectines sont exprimées à des niveaux anormalement élevés à la fois dans les cellules tumorales et dans les cellules péritumorales. Une fois libérées dans l’espace extracellulaire, les galectines se lient à des glycoconjugués contenant préférentiellement des beta-galactosides présents sur le squelette peptidique des récepteurs membranaires, facilitant ainsi l’agrégation des récepteurs glycosylés dans un treillis à la surface cellulaire. Une telle réticulation des récepteurs glycosylés déclenche la mort cellulaire ou l’activation d’autres signaux qui régulent le destin cellulaire. Sur les cellules immunitaires, cette cascade d’événements régule à la fois les réponses immunitaires innées et acquises en détruisant parfois les cellules immunitaires, aidant ainsi les tumeurs à échapper à la réponse immunitaire anti-tumorale. La surexpression des galectines par les cellules cancéreuses contribue ainsi à l’immunosuppression locale et systémique chez les patients atteints de diverses formes de cancer. Un autre moyen par lequel les galectines contribuent au cancer est via leur liaison aux glycorécepteurs de surface cellulaire exprimés sur les cellules cancéreuses, les protégeant de la régulation négative via l’endocytose constitutive. Ce faisant, la sensibilité des cellules tumorales aux facteurs de croissance est augmentée, ce qui favorise la croissance des cellules cancéreuses. La liaison des galectines sur les cellules cancéreuses favorisera également leur comportement invasif en augmentant la motilité cellulaire et/ou en induisant l’expression de des gènes métastatiques, tels que mmp-9.

La plupart des études sur les galectines se sont concentrées sur les galectines-1 et -3. Le professeur St-Pierre et son équipe se sont intéressés à la galectine-7 il y a de nombreuses années en comparant le transcriptome des cellules cancéreuses hautement métastatiques et non métastatiques. Ils étaient parmi le premier groupe de recherche à montrer que la galectine-7 joue un rôle central dans la progression du cancer, du moins pour certains types de cancer tels que le lymphome, le cancer du sein triple négatif et le carcinome ovarien. Ils explorent maintenant de nouveaux moyens par lesquels inhiber l’activité protumorigène de la galectine-7. Ils explorent également les fonctions cellulaires de galectines moins connues dans le cancer, telles que la galectine-8, la galectine-14 et d’autres. Pour ce faire, ils utilisent des modèles cellulaires in vitro générés par génie génétique. Nous utilisons également des matrices tissulaires construites à partir d’échantillons tumoraux de patients atteints de formes agressives de cancer, notamment des patients atteints de cancers à haut taux de mortalité pour lesquels il n’existe pas de traitement efficace.

 

Le développement de biomarqueurs pour le suivi des changements climatiques

Depuis quelques années, l’équipe de recherche du professeur St-Pierre met à profit ses connaissances en immunologie moléculaire et dans le développement de biomarqueurs chez l’humain pour développer de nouveaux marqueurs moléculaires permettant de suivre les impacts à moyen et long terme des changements anthropogéniques sur les milieux aquatiques. Pour ce faire, ils étudient les cellules du système immunitaire de la moule bleue, une espèce sentinelle idéale pour l’études de la qualité des milieux marins. Ils étudient également le rôle des galectines chez la moule afin de mieux comprendre comment les fonctions de ces protéines se sont développées à travers l’évolution. Ces activités se déroulent en collaboration avec le Dr Stéphane Betoulle (Université de Reims) et de l’Institut Polaire Paul-Émile Victor (IPEV).

Fonctions et biographie

Le professeur Yves St-Pierre a obtenu son baccalauréat en biologie de l’Université du Québec à Montréal et sa maîtrise en virologie à l’Institut Armand-Frappier. Il a obtenu son Ph. D. en immunologie de l’Université de Toronto avant de compléter sa formation postdoctorale au département de pathologie de l’Université Harvard. Il est actuellement professeur au Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie de l’INRS.

Projets de recherche en cours

Le rôle de la galectine-7 dans le cancer

Au cours des prochaines années, une attention particulière sera portée aux mécanismes par lesquels la Gal-7 module la tumorigénèse, notamment en examinant son influence sur l’expression de gènes pro-métastatiques, tels que les gènes codant pour les métalloprotéases de la matrice (MMP) et la résistance à l’apoptose suite aux traitements avec les agents chimiothérapeutiques.

Afin de moduler l’expression de la Gal-7 dans le cancer, le professeur Yves St-Pierre et son équipe cherchent à identifier les facteur responsables de l’expression de la Gal-7 dans les cellules tumorales. Ils étudient les facteurs de transcription et les séquences régulatrices du promoteur impliqués dans l’activation du gène de la Gal-7 humaine. À long terme, ces études seront utiles afin de développer de nouvelles stratégies thérapeutiques visant à inhiber l’expression de la Gal-7.

 

Le rôle de la méthylation de l’ADN dans la régulation des gènes protumoraux

Les variations dans la méthylation de l’ADN, caractérisées par une hypométhylation globale du génome et de l’hyperméthylation d’îlots CpG spécifiques, jouent un rôle important dans la prédisposition et dans la progression du cancer, en régulant, par exemple, l’expression de la Gal-7 et des MMP. Ainsi, les gènes supprimés dans les tissus normaux ou dans les types cellulaires spécifiques peuvent s’exprimer de façon aberrante dans les néoplasmes. L’objectif général de ce projet est d’évaluer l’importance de la méthylation dans la régulation transcriptionnelle durant la tumorigenèse. Hors, le professeur St-Pierre et son équipe ont démontré que la méthylation de l’ADN joue un rôle important dans la régulation transcriptionnelle des gènes codant pour la Gal-7, MMP-3, MMP-9, et MMP-10. Ces résultats impliquent que l’hypométhylation au niveau des promoteurs de ces gènes pourrait favoriser leur expression anormalement élevée dans les cancers. Les objectifs spécifiques du projet de recherche seront donc d’investiguer les mécanismes par lesquels l’hypométhylation contrôle l’activité transcriptionnelle de la Gal-7 et des MMP et enfin d’examiner in vivo l’effet de l’hypométhylation sur l’expression de la Gal-7 et des MMP durant le développement du cancer.

Activités scientifiques

  • Conseiller scientfique pour le Fonds de la Recherche en Santé du Québec (FRSQ);
  • Président, Comité Consultatif Scientifique et Médical, Héma-Québec;
  • Membre, International Consortium for Functional Glycomics (CFG);
  • Membre, Advisory Board, Cellular Molecular Life Science (CMLS);
  • Membre, Comité de Gestion, Réseau de la Recherche en Transgenèse du Québec (RRTQ);
  • Membre, American Association for Cancer Research (AACR);
  • Membre, International Cancer Microenvironement Society (ICMS);
  • Membre, Réseau Canadien de l’Arthrite (RCA).

Publications

DUBE-DELAROSBIL, C. & ST-PIERRE, Y. (2018)
The emerging role of galectins in high-fatality cancers,
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BIBENS-LAULAN, N. & ST-PIERRE, Y. (2017)
Intracellular galectin-7 expression in cancer cells results from an autocrine transcriptional mechanism and endocytosis of extracellular galectin-7,
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EL-HAWIET, A., CHEN, Y., SHAMS-UD-DOHA, K., KITOVA, E. N., ST-PIERRE, Y. & KLASSEN, J. S. (2017)
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Tissue and plasma levels of galectins in patients with high grade serous ovarian carcinoma as new predictive biomarkers, Scientific Reports, 7, 1,  13244-1-13

 

SHAMS-UD-DOHA, K., KITOVA, E. N., KITOV, P. I., ST-PIERRE, Y. & KLASSEN, J. S. (2017)
Human Milk Oligosaccharide Specificities of Human Galectins. Comparison of Electrospray Ionization Mass Spectrometry and Glycan Microarray Screening Results, Analytical Chemistry, 89, 9,  4914-4921

 

WILLIAMS, V., GROSSET, A. A., ZAMORANO CUERVO, N., ST-PIERRE, Y., SYLVESTRE, M. P., GABOURY, L. & GRANDVAUX, N. (2017)
Detection of IKK
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PloS One, 11, 11,
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GROSSET, A. A., LABRIE, M., VLADOIU, M. C., YOUSEF, E. M., GABOURY, L. & ST-PIERRE, Y. (2016)
Galectin signatures contribute to the heterogeneity of breast cancer and provide new prognostic information and therapeutic targets
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Design of a peptidic inhibitor that targets the dimer interface of a prototypic galectin
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Comparative analysis of hemocyte properties from Mytilus edulis desolationis and Aulacomya ater in the Kerguelen Islands,
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Cytosolic galectin-7 impairs p53 functions and induces chemoresistance in breast cancer cells,
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LABRIE, M., VLADOIU, M. C., GROSSET, A. A., GABOURY, L. & ST-PIERRE, Y. (2014)
Expression and functions of galectin-7 in ovarian cancer
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Monitoring mmp-9 gene expression in stromal cells using a novel transgenic mouse model
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Detection of high levels of 2 specific isoforms of 14-3-3 proteins in synovial fluid from patients with joint inflammation
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Acidic extracellular pH increases calcium influx-triggered phospholipase D activity along with acidic sphingomyelinase activation to induce matrix metalloproteinase-9 expression in mouse metastatic melanoma
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Galectin-7 in lymphoma: Elevated expression in human lymphoid malignancies and decreased lymphoma dissemination by antisense strategies in experimental model
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A novel approach to measure the contribution of matrix metalloproteinase in the overall net proteolytic activity present in synovial fluids of patients with arthritis
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The role of DNA hypomethylation in the control of stromelysin gene expression
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ST-PIERRE, Y. (2005)
Organizing a tête-à-tête between cell adhesion molecules and extracellular proteases: a risky business that could lead to the survival of tumor cells.
Frontiers in Bioscience , 10, 1040-1049
GRUSLIN, E., MOISAN, S., ST-PIERRE, Y., DESFORGES, M. & TALBOT, P. J. (2005)
Transcriptome profile within the mouse central nervous system and activation of myelin-reactive T cells following murine coronavirus infection
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Stromelysin-1 (MMP-3) is inducible in T lymphoma cells and accelerates the growth of lymphoid tumors in vivo
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VAN THEMSCHE, C., ALAIN, T., KOSSAKOWSKA, A. E., URBANSKI, S., POTWOROWSKI, E. F. & ST-PIERRE, Y. (2004)
Stromelysin-2 (matrix metalloproteinase 10) is inducible in lymphoma cells and accelerates the growth of lymphoid tumors in vivo
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ST-PIERRE, Y., COUILLARD, J. & VAN THEMSCHE, C. (2004)
Regulation of MMP-9 gene expression for the development of novel molecular targets against cancer and inflammatory diseases
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ROBLEDO, O., PAPAIOANNOU, A., OCHIETTI, B., BEAUCHEMIN, C., LEGAULT, D., CANTIN, A., KING, P. D., DANIEL, C., ALAKHOV, V. Y., POTWOROWSKI, E. F. & ST-PIERRE, Y. (2003)
ICAM-1 isoforms: specific activity and sensitivity to cleavage by leukocyte elastase and cathepsin G
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MOISAN, S., DEMERS, M., MERCIER, J., MAGNALDO, T., POTWOROWSKI, E. F. & ST-PIERRE, Y. (2003)
Upregulation of galectin-7 in murine lymphoma cells is associated with progression toward an aggressive phenotype
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BÉLIZAIRE, A. K., TCHISTIAKOVA, L., ST-PIERRE, Y. & ALAKHOV, V. (2003)
Identification of a murine ICAM-1-specific peptide by subtractive phage library selection on cells
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VAN VALCKENBORGH, E., BAKKUS, M., MUNAUT, C., NOEL, A., ST PIERRE, Y., ASOSINGH, K., VAN RIET, I., VAN CAMP, B. & VANDERKERKEN, K. (2002)
Upregulation of matrix metalloproteinase-9 in murine 5T33 multiple myeloma cells by interaction with bone marrow endothelial cells
International Journal of Cancer , 101, 6, 512-8
OCHIETTI, B., LEMIEUX, P., KABANOV, A. V., VINOGRADOV, S., ST-PIERRE, Y. & ALAKHOV, V. (2002)
Inducing neutrophil recruitment in the liver of ICAM-1-deficient mice using polyethyleneimine grafted with pluronic P123 as an organ-specific carrier for transgenic ICAM-1
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OCHIETTI, B., GUÉRIN, N., VINOGRADOV, S. V., ST-PIERRE, Y., LEMIEUX, P., KABANOV, A. V. & ALAKHOV, V. Y. (2002)
Altered organ accumulation of oligonucleotides using polyethyleneimine grafted with poly(ethylene oxide) or pluronic as carriers
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GAUTHIER, C., ST-PIERRE, Y. & VILLEMUR, R. (2002)
Rapid antimicrobial susceptibility testing of urinary tract isolates and samples by flow cytometry
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ESTÈVE, P. O., ROBLEDO, O., POTWOROWSKI, E. F. & ST-PIERRE, Y. (2002)
Induced expression of MMP-9 in C6 glioma cells is inhibited by PDGF via a PI 3-kinase-dependent pathway
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ESTÈVE, P. O., CHICOINE, E., ROBLEDO, O., AOUDJIT, F., DESCOTEAUX, A., POTWOROWSKI, E. F. & ST-PIERRE, Y. (2002)
Protein kinase C-zeta regulates transcription of the matrix metalloproteinase-9 gene induced by IL-1 and TNF-alpha in glioma cells via NF-kappa B
Journal of Biological Chemistry , 277, 38, 35150-35155

 

CHICOINE, É., ESTÈVE, P. O., ROBLEDO, O., VAN THEMSCHE, C., POTWOROWSKI, E. F. & ST-PIERRE, Y. (2002)
Evidence for the role of promoter methylation in the regulation of MMP-9 gene expression
Biochemical and Biophysical Research Communications , 297, 4, 765-772

 

MISSÉ, D., ESTÈVE, P. O., RENNEBOOG, B., VIDAL, M., CERUTTI, M., ST-PIERRE, Y., YSSEL, H., PARMENTIER, M. & VEAS, F. (2001)
HIV-1 glycoprotein 120 induces the MMP-9 cytopathogenic factor production that is abolished by inhibition of the p38 mitogen-activated protein kinase signaling pathway
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GRAZIANO, M., ST-PIERRE, Y. & POTWOROWSKI, E. F. (2001)
UEA-I-binding to thymic medullary epithelial cells selectively reduces numbers of cortical TCR alpha beta(+) thymocytes in FTOCs
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